Le rôle de SUMO dans l'assemblage de filaments du cytosquelette et dans la division cellulaire

09 janvier 2018

Les résultats d'une étude coordonnée par David Ribet à l'Institut Pasteur mettent en évidence la fixation covalente du polypeptide SUMO sur les septines du cytosquelette, un procédé nécessaire au bon déroulement de la division cellulaire. Ces travaux font la couverture du dernier numéro de Journal of Cell Biology.

Chargé de recherche à l’Institut Pasteur, David Ribet est le premier auteur d’une étude conjointement menée par les équipes de Pascale Cossart¹ et d'Arnaud Échard² identifiant un mécanisme impliqué dans l’assemblage des septines, des protéines essentielles du cytosquelette. Les septines sont en effet modifiées, après leur traduction, par un polypeptide nommé SUMO. Cette modification régule l'organisation des filaments de septines et est nécessaire au bon déroulement de la division des cellules humaines. Les résultats de ces travaux font la couverture du dernier numéro du Journal of Cell Biology³ (décembre 2017).

Le contexte

Le cytosquelette est un terme qui désigne le réseau de filaments existant dans une cellule, et qui lui confère ses propriétés mécaniques et architecturales. 

Les septines sont des composants essentiels de ce réseau. Elles peuvent s’associer en filaments et sont impliquées, entre autres, dans la division cellulaire. Au cours de cette étude, les chercheurs ont mis en évidence l’existence d’une modification post-traductionnelle de ces septines : la fixation covalente d’un polypeptide nommé SUMO. Derrière cet acronyme se trouve le terme Small Ubiquitin-like MOdifier, en référence à l’ubiquitine – un autre type de polypeptide modifiant les propriétés des protéines sur lesquelles il se fixe.

Les résultats montrent que la fixation covalente de SUMO (appelée SUMOylation) sur les septines est nécessaire pour obtenir un assemblage correct des filaments de septines et assurer une division cellulaire normale.

 

Les résultats

En effet, lors d’expériences visant à inhiber la SUMOylation des septines, les chercheurs ont observé l’agrégation de filaments de septines entre eux et la formation de faisceaux aberrants et non fonctionnels. La présence de ces faisceaux aberrants au cours de la division cellulaire empêche la séparation physique des deux cellules filles et entraîne l'apparition de cellules multinucléées (à plusieurs noyaux).

Ces résultats suggèrent que la SUMOylation permet le recrutement de facteurs cellulaires régulant l’association des filaments de septines entre eux.

Les perspectives

Les septines sont impliquées dans plusieurs pathologies : des mutations sur les gènes qui les codent ont notamment été observées chez des patients atteints de cancer. L’effet potentiel de ces mutations sur la SUMOylation reste à élucider. Ces travaux ouvrent ainsi de nouvelles perspectives pour mieux comprendre les mécanismes moléculaires des pathologies impliquant ces protéines du cytosquelette.

Références

  1. Unité Inserm U 604 / INRA USC 2020, équipe « Interactions bactéries-cellules »
  2. Institut Pasteur, Unité CNRS UMR 3691, équipe « Trafic membranaire et division cellulaire »
  3. SUMOylation of human septins is critical for septin filament bundling and cytokinesis

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